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Nicolas Doucet

Ingénierie des protéines

Dynamique moléculaire impliquée dans l’activité catalytique des enzymes

Intérêts de recherche

 

Français

Obtenir une plus grande compréhension de l'importance des motions moléculaires dans l'activité catalytique chez les enzymes nous permettrait potentiellement de développer de nouvelles méthodes visant à modifier, moduler et/ou créer de nouvelles activités catalytiques, générant ainsi d'importantes retombées dans le monde des biotechnologies, de l'ingénierie enzymatique, des nanotechnologies et du design de nouveaux médicaments.

Le but principal de notre recherche vise à entreprendre la modification et/ou la création de nouveaux biocatalyseurs enzymatiques en ciblant particulièrement les domaines de l'environnement et du milieu pharmaceutique, alors que nos intérêts généraux visent à obtenir une meilleure compréhension du rôle entre la structure, la fonction et la flexibilité des enzymes.

À cet effet, notre stratégie de recherche combine l'évolution dirigée d'enzymes à leur caractérisation biochimique et biophysique, en utilisant notamment des techniques de résonance magnétique nucléaire (RMN), de biologie moléculaire, d'enzymologie et de modélisation moléculaire. À l'aide de cette approche combinée, nous visons particulièrement à répondre aux objectifs suivants :

1 - Comprendre l'influence que peuvent avoir la séquence primaire et l'environnement structural des acides aminés conservés sur la dynamique enzymatique et sur les propriétés fonctionnelles des enzymes.

2 - Évaluer l'importance de la conservation des propriétés dynamiques spécifiques chez divers homologues enzymatiques structuraux et fonctionnels.

3 - Modifier, reproduire et appliquer les informations du rôle 'structure-fonction' et 'flexibilité-fonction' des enzymes à la transformation et/ou au design de nouveaux biocatalyseurs moléculaires.

Site web personnel : http://www.profs.inrs.ca/ndoucet/

 


English

Understanding the importance of residue motion in enzyme activity may eventually allow us to develop methods to modify, modulate and/or design new protein functions, which would have far-reaching implications in biotechnology, protein engineering, nanotechnology and drug design.

The main goal of our research is to successfully modify enzyme biocatalysts aimed at environmental and pharmaceutical applications, with a broader interest focused on understanding the role between structure, function and flexibility in various enzymatic systems.

To address this important problem, our research strategy combines directed evolution experiments coupled with biochemical and biophysical characterization such as nuclear magnetic resonance (NMR), molecular biology, enzyme kinetics, and molecular modeling. Using this approach, we specifically focus on achieving the following aims:

1 - To understand how the amino acid sequence and local structural environment of conserved residues determine the motional and functional properties of enzymes.

2 - To investigate how functionally and structurally related enzymes retain their motional properties within similar folds.

3 - To modify, reproduce and apply this 'structure-function' and 'flexibility-function' information to the design of new and improved molecular biocatalysts.

 

Personal website: http://www.profs.inrs.ca/ndoucet/

 

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